温度为什么不是酶的特征常数

酶活、比活力、分子量等

加酸加碱使平衡移动的本质是改变了体系中的氢氧根和氢离子浓度,使得它们的乘积不等于离子积常数.但是改变温度使平衡移动的本质却是改变了离子积常数,而使氢氧根与氢离子的积不等于离子积常数.两方面因素的本质是

不是物理常数这个问题非常容易理解,其实不需要你想的过于复杂.ph值和温度直接影响酶的活性,这两个因素相互作用而且其过程（化学和生物过程）又是十分复杂的,从理论上讲根本不可能有一确定的常数来确定酶的活性

浓度平衡常数和压强平衡常数.由于总压强增加,再次达到平衡时,用于计算平衡常数的,反应物与生成物的分压都增加了,所以这样并不能说明K一定增大平衡常数只与温度有关,这是通过化学热力学得到的结果ΔG=-RT

反应达到平衡就是正逆反应速率相等即使增加了反应物浓度那么反应达到平衡时生成物的浓度也会增加正逆反应的速率依然是相等的K值不改变就溶液中的反应来说反应有吸热反应和放热反应K值受温度影响可以从书上的公式中

（1）特征常数就是指不受其他因素影响的常数.“常数”,你的应该理解.特征就是不同的酶有其自身的Km常数,各自具有各自的特异性.每一种酶的Km值是不一样的.（2）我觉得第二个问题有点钻牛角尖了.本质上讲

我了个去…竟然是你问的…

米氏方程表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（S）关系的速度方程,v=VmaxS/（Km+S）.Km为米氏常数再问：如何理解vmax不是特征常数？

这是酶促反应动力学里的内容,影响反应速度的有六大因素：1酶浓度2底物浓度3温度4pH5激活剂6抑制剂,而1和2是内因,3-6是外因.这个问题首先你要知道什么是Km值,先看一下推导：E+S->ES平衡常

Km值即米氏常数是酶的特征性常数.Km值是酶的特征性常数,只与酶的性质,酶所催化的底物和酶促反应条件（如温度、pH、有无抑制剂等）有关,与酶的浓度无关.酶的种类不同,Km值不同,同一种酶与不同底物作用

米氏常数是酶的特征性常数,可用来表示酶和底物亲和力的大小.米氏常数与底物浓度和酶浓度无关,而受温度和pH值的影响,竞争性抑制剂米氏常数增大,最大反应速度不变；非竞争性抑制剂米氏常数不变,最大反应速度减

链传动速度不均匀原因是链条分为很节,在传动的时候就不能像皮带传动那么平稳了.链传动的瞬时传动比恒定程度是大于皮带传动的,不过也会因为链条的细微变形（拉长）、链轮和链条的相对磨损而导致瞬时传动比不同.

不是的.酶的特征性常数是米氏常数,即酶的Km值,它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕.可用来表示酶和底物亲和力的大小.米氏常数与底物浓度和酶浓度无关,而受温度和pH值的影响,竞

酶的特征性常数是米氏常数,即酶的Km值,它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕.可用来表示酶和底物亲和力的大小.米氏常数与底物浓度和酶浓度无关,而受温度和pH值的影响,竞争性抑制

因为这些常数来源于化学反应速率常数,而速率常数又与粒子运动速率有关,粒子运动速率又由温度决定.所以以上常数只与温度有关.

酶的最适温度是定值不同酶的最适温度不同是常数

未稀释时,冰醋酸不存在电离的问题,无离子存在.稀释以后开始电离,所以初期电离平衡常数增大(由零增大到某温度的固定值).这与它只是温度的函数不矛盾啊.

因为有的动物是单细胞动物.

平衡常数表达式表明在一定温度下,体系达成平衡的条件.对于一般可逆反应mA+nB⇋pC+qD平衡时K=((C)^p*(D)^q)/((A)^m*(B)^n)其中(C)(D)等表示物质C、D的

对于一般可逆反应aA+bB======可逆====gG+hH平衡时K=((G)＾g*(H)＾h)/((A)＾a*(B)＾b)其中(G)(H)等表示物质G、H的浓度K是平衡常数上述：在一定温度下,可逆反