蛋白可溶性表达名词解释

原核表达涉及的概念吧,原核表达的时候,有能分泌到周质空间的蛋白,也就是带有一定信号肽,可溶性的呢,顾名思义啦,它的好处就是不容易被菌体内的蛋白酶水解掉,一般表达时候都加个大点的标签,GST了之类的.包

要得到可溶性蛋白的话,还是诱导条件重要,比如适当的低温等,一个蛋白一个样,可能要做梯度实验自己摸摸条件了.有的研究者用是PET系列载体,用BL21或者Rossetta,成功过

标准曲线可以自己测定的.一般试剂盒上也有啊

有很多种方法,以下列举几种：1,蛋白磷酸酶活力检测（kinaseactivityassay）2,利用专一的磷酸根抗体（phospho-specificantibody）3,西方墨点法或蛋白质印渍法（W

答：蛋白质是在核糖体上合成的,而蛋白质的基本单位是氨基酸,每种氨基酸分子上都携带有三个碱基,核糖体上合成的蛋白质是由氨基酸上的这些碱基与核糖体RNA上的碱基互补配对,最后,通过肽键连接而形成的.因为核

IPTG一般浓度在0.1-1M之间可以按梯度试不同的浓度温度一般在18（这是我做过最低的温度貌似16也可以试）-37之间如果目前蛋白溶解度太低可以试试偏低浓度的IPTG和偏低的温度让蛋白表达的慢一点而

用融合蛋白的tag做WesternBlotting,或者纯化后看融合蛋白的大小和预计的比较

你是想问怎么检测还是怎么设计实验啊?总得看你的绿色荧光蛋白是放在什么地方表达,与什么蛋白相连才行啊!看了你的补充,我觉得有可能是这样（纯粹个人猜想）：将gfp基因与目标可溶性蛋白基因连接,表达融合蛋白

归根结底,水溶性蛋白质还属于蛋白质,只不过它的空间构型和煮熟了的鸡蛋这样的蛋白质有显著不同,倒和没煮熟时相近,也是由各种氨基酸依不同的顺序连接而得,成份就是它们分类的总名称——蛋白质.所以,你要查询的

你给我留个邮箱,我发给你吧再问：这个我找到了，现在找薯可溶性蛋白的提取、纯化及胰蛋白酶抑制剂活性的研究甘薯愈伤组织中的淀粉酶，你有就发我邮箱：lijy1124@sina.com再答：这两个都发给你了，

1、信号密码:信号密码子（约有45-90、48-78个核苷酸）,是编码一段多肽的mRNA2、网络蛋白：又称笼形蛋白,是一类包被蛋白,由3条重链和3条轻链组成.组装形成多面体笼形结构,介导高尔基体到溶酶

这个提法本身就有问题,应该叫做基因表达和蛋白修饰更好些.基因通过基因表达产生出原始蛋白质原始蛋白质则通过修饰过程产生出成熟蛋白质基因表达和蛋白质修饰其实是很重要的问题.人类和小白鼠的基因相似度高达百分

可溶性蛋白质含量是植物体的重要生理生化指标,研究每一种酶的作用时常以比活(酶活力单位／毫克蛋白质,unIT／MgProTeIn)表示酶活力大小及酶制剂纯度,这就需要测定蛋白质含量.测定可溶性蛋白质含量

这个只能查文献了,试着到CNKI上检索检索吧.

Repprotein(1)解旋酶大肠杆菌(E.coli)有多种解旋酶：Rep蛋白(由rep基因编码）、DnaB蛋白、解链酶II、III、F质粒特异性解链酶I.Rep蛋白结合在双链DNA分子中的一个单链

常规用PBS或Tris-HCl都可,其实要求不是这么严格,如果害怕缓冲溶液有影响,单独做个缓冲溶液的阴性对照就行了啊,用水溶最简单.再问：我用0.1mol/l的，ph=7.8的缓冲液，测出来的值有的0

看起来是构象不正确,可能是折叠或修饰的问题.如果只要求可溶,纯化后稀释一下,也许就不沉淀了.也可以试试加一些稳定剂,如甘油,DTT,分子伴侣等.如果要正确折叠的,就比较麻烦,可以用真核表达系统试试.T

1,破细胞,高速离心收上清收集上清（同时平衡好柱子）；2,既然你是His-tag,用Ni-NTA之类的柱子,两次上柱,buffer平衡；3,低浓度咪唑（5mM）洗5-10柱体积,以洗去杂蛋白；4,过梯

第一个：HTM1没听说过.应该是him1p吧,胺酸甲基转移酶(Hmt1p)后面的Ndel,XhoI这两个是两种核酸内切酶,可以识别别切割特定序列的核酸.如果这两个最常用的工具酶都不知道的话,建议你别看

可以进行双向电泳,得到很多斑点,然后通过对比分析每个斑点是什么.